Ami­no­säu­ren

8 essen­ti­el­le

Ami­no­säu­ren — 8 essen­ti­el­le, die als Nah­rung hin­zu­ge­fügt wer­den soll­ten!

Pro­te­in­oge­ne Ami­no­säu­ren, die Bau­stei­ne des Lebens

Ami­no­säu­ren spie­len im Stoff­wech­sel eine sehr zen­tra­le Rol­le. All­ge­mein unter­schei­det man zwei Kate­go­rien die­ser Bio­mo­le­kül­klas­se, die „nicht­pro­te­in­oge­nen“ und die „pro­te­in­oge­nen“ bzw. pro­te­in­bil­den­den Ami­no­säu­ren. Wäh­rend die bis­lang über 400 bekann­ten Mit­glie­der der nicht­pro­te­in­oge­nen Ami­no­säu­ren u. a. Auf­ga­ben als Coen­zy­me oder als Ant­ago­nis­ten bzw. Toxi­ne im Ami­no­säu­re­stoff­wech­sel und der Pro­te­in­bio­syn­the­se beglei­ten, stel­len die pro­te­in­oge­nen Ver­tre­ter die Ein­zel­bau­stei­ne von Eiweiß­stof­fen bzw. Pro­te­inen dar. Dabei sind Pro­te­ine per Defi­ni­ti­on aus min­des­tens 100 die­ser Ein­hei­ten auf­ge­baut. Pro­te­in­oge­ne Ami­no­säu­ren sind folg­lich der Grund­stoff vie­ler bio­lo­gi­scher Sub­stan­zen wie z. B. Hor­mo­ne und Neu­ro­trans­mit­ter.

Die­se bio­lo­gi­schen Sub­stan­zen ver­lei­hen dem Orga­nis­mus außer­dem Struk­tur und Sta­bi­li­tät und ermög­li­chen als „mole­ku­la­re Maschi­nen“ die Mobi­li­tät von Zel­len, den Trans­port von Meta­boli­ten und gela­de­nen Ionen, die Kata­ly­se bio­che­mi­scher Reak­tio­nen und die Iden­ti­fi­ka­ti­on von Signal­stof­fen. Mus­keln, Herz, Hirn, Haut und Haa­re bestehen über­wie­gend aus Pro­te­inen.

Im Hin­blick auf die stoff­li­che Ana­ly­se ist zu beob­ach­ten, dass für die Pro­te­in­bio­syn­the­se im mensch­li­chen Orga­nis­mus ins­ge­samt 21 unter­schied­li­che Arten an L‑Aminosäuren ver­wen­det wer­den. Der Voll­stän­dig­keit hal­ber sei an die­ser Stel­le das Prä­fix „L-“ erwähnt, da bei der mole­ku­la­ren Struk­tur von Ami­no­säu­ren zwei spie­gel­bild­li­che Anord­nun­gen bzw. zwei opti­sche Iso­me­re mög­lich sind, die soge­nann­te L- und D‑Form. Pro­te­in­oge­ne Ami­no­säu­ren lie­gen stets in der L‑Form vor, daher wird bei den ein­zel­nen Ami­no­säu­re­na­men auf die­ses Prä­fix ver­zich­tet.

Unser Stoff­wech­sel kann allei­ne 13 der 21 pro­te­in­oge­nen Ami­no­säu­ren selbst auf­bau­en: Ala­nin, Argi­nin, Aspa­ra­gin, Aspa­ra­g­in­säu­re, Cystein, Glut­amin, Glut­amin­säu­re, Gly­cin, His­ti­din, Pro­lin, Sele­no­cystein, Serin, Tyro­sin. Für die ver­blei­ben­den acht Ami­no­säu­ren­spe­zi­es – Leu­cin, Iso­leu­cin, Valin, Lys­in, Methio­nin, Phe­nyl­ala­nin, Threo­nin und Tryp­top­han – sind dage­gen kei­ne Bio­syn­the­sen im mensch­li­chen Kör­per vor­ge­se­hen. Die­se Bau­stei­ne müs­sen mit der Nah­rung auf­ge­nom­men wer­den. Es sind soge­nann­te essen­ti­el­le Ami­no­säu­ren. Im wei­te­ren Ver­lauf des Tex­tes wird aus­schließ­lich auf die Mit­glie­der die­ser Spe­zi­es fokus­siert.

 

Die Bedeu­tung der essen­ti­el­len Ami­no­säu­ren für den mensch­li­chen Stoff­wech­sel

Vie­len Akti­ven im Fitness‑, Kraft- und Aus­dau­er­sport sind bereits drei der acht essen­ti­el­len Ami­no­säu­ren hin­läng­lich bekannt. Leu­cin, Iso­leu­cin und Valin, wer­den unter dem Kür­zel „BCAAs“ zusam­men­ge­fasst. Die­se Abkür­zung bezieht sich auf den eng­li­schen Aus­druck „Bran­ched Chain Ami­no Acids“, der in der deut­schen Über­set­zung „Ami­no­säu­ren mit ver­zweig­ten Sei­ten­ket­ten“ bezeich­net und die beson­de­re che­mi­sche Struk­tur die­ser drei Ami­no­säu­ren cha­rak­te­ri­siert. Medi­zi­nisch wis­sen­schaft­li­chen Stu­di­en zufol­ge sti­mu­lie­ren Valin, Leu­cin und Iso­leu­cin nach­weis­lich den Auf­bau neu­er Gewe­be, ins­be­son­de­re die Pro­te­in­syn­the­sen in Mus­ku­la­tur und Leber. Außer­dem regu­lie­ren die BCAAs den Blut­zu­cker­spie­gel, indem die­se die Bauch­spei­chel­drü­se anre­gen, Insu­lin aus­zu­schüt­ten. Dadurch för­dern die BCAAs auch die schnel­le Auf­nah­me von allen ande­ren pro­te­in­oge­nen Ami­no­säu­ren in die Mus­kel- und Leber­zel­len. Dies treibt den Mus­kel­auf­bau zusätz­lich vor­an und senkt dar­über hin­aus die Frei­set­zung des Stress­hor­mons Cor­ti­sol.

Leu­cin ist die pro­mi­nen­tes­te unter den drei BCAAs. Um die Mus­kel­pro­te­in­syn­the­se zu sti­mu­lie­ren (s. o.), muss eine kri­ti­sche Kon­zen­tra­ti­on die­ser Ver­bin­dung im Blut vor­han­den sein. Außer­dem hemmt Leu­cin den Abbau des Mus­kel­ge­we­bes und för­dert Hei­lungs­pro­zes­se. Wäh­rend einer Fas­ten­kur oder bei extre­mer sport­li­cher Anstren­gung, kann frei­es Leu­cin, Iso­leu­cin und Valin rasch zur Ener­gie­ge­win­nung genutzt wer­den. Die­se Bereit­stel­lung von Ener­gie­re­ser­ven beugt einer zu star­ken Abnah­me von Glu­ko­se vor, damit dem Gehirn und den Mus­keln für Not­fäl­le wei­ter­hin genü­gend Trau­ben­zu­cker zur Ver­fü­gung ste­hen. Leu­cin wirkt sich – eben­so wie die bei­den ande­ren BCAAs – posi­tiv auf die Soma­to­tro­pin (STH)-Ausschüttung aus. Die­ses Wachs­tums­hor­mon för­dert wäh­rend der kör­per­li­chen Ent­wick­lung das Län­gen­wachs­tum und hat dabei posi­ti­ve Wir­kun­gen auf alle Orga­ne, vor allem aber auf die Mus­ku­la­tur und die Kno­chen. Auch in Zei­ten nach Ver­let­zun­gen, bei psy­chi­schem Stress oder in Trai­nings­pha­sen wird ver­mehrt Soma­to­tro­pin aus­ge­schüt­tet, um den erhöh­ten Ener­gie­um­satz aus­zu­glei­chen. Bei Erwach­se­nen regu­liert das Wachs­tums­hor­mon in der Regel das Ver­hält­nis zwi­schen Mus­kel­mas­se und Fett­an­teil, indem es die Bereit­stel­lung frei­er Fett­säu­ren aus den kör­per­ei­ge­nen Depots zur Ener­gie­ge­win­nung för­dert.

Diät­be­wuss­te Per­so­nen soll­ten mög­lichst auf eine aus­rei­chen­de Auf­nah­me an Leu­cin, Iso­leu­cin und Valin ach­ten, da hier­durch gleich­zei­tig der Mus­kel­ab­bau ver­hin­dert und der Fett­ab­bau geför­dert wird. Der Grund­um­satz wird außer­dem ins­ge­samt gestei­gert. Neh­men Betrof­fe­nen wäh­rend der Diä­ten und Fas­ten­ku­ren zu wenig BCAAs zu sich, so ist das Gegen­teil der Fall: Sie ver­lie­ren an Mus­kel­mas­se, wäh­rend der Fett­an­teil nur lang­sam sinkt. Wich­tig ist eine aus­rei­chen­de Leu­cin-Auf­nah­me dar­über hin­aus bei unter­schied­lichs­ten Krank­hei­ten, die die Mus­ku­la­tur, die Leber oder die Gelen­ke betref­fen. Hier kann eine opti­mal ange­pass­te BCAA-Gabe die Hei­lung beschleu­ni­gen und Sym­pto­me lin­dern.

Leu­cin ist Aus­gangs­bau­stein der nicht essen­ti­el­len Ami­no­säu­re Glut­amin­säu­re, die ihrer­seits eben­falls an vie­len lebens­wich­ti­gen Stoff­wech­sel­re­ak­tio­nen betei­ligt ist. Lebens­mit­tel mit hohem Leu­cin­g­e­halt sind bei­spiels­wei­se Soja­boh­nen, Lin­sen, Eier, Fleisch und Kür­bis­ker­ne, sowie Wei­zen­kei­me, Erd­nüs­se, Thun­fisch und Rin­der­fi­lets. Man­gel­sym­pto­me sind Mus­kel­schwä­che, Abge­schla­gen­heit, Antriebs­lo­sig­keit und Müdig­keit.

Die Funk­ti­on und Bedeu­tung des Iso­leu­cins ist bei­na­he Deckungs­gleich mit denen des Leu­cins. Kon­se­quen­ter­wei­se führt ein Defi­zit zu den glei­chen Sym­pto­men (s. o.). Iso­leu­cin ist in vie­len Pro­te­inen mit vari­ie­ren­den Kon­zen­tra­tio­nen ent­hal­ten. Beson­ders reich an Iso­leu­cin sind, neben Fleisch- und Fisch­pro­duk­ten, Nüs­se und Hül­sen­früch­te.

Valin – die drit­te BCAA – wirkt zusätz­lich als wich­ti­ge Vor­stu­fe der Boten­stof­fe, die Infor­ma­tio­nen und Rei­ze zwi­schen Ner­ven­zel­len über­tra­gen. So ist es bei­spiels­wei­se Aus­gangs­stoff für die Syn­the­se von Glut­amat, dem wich­tigs­ten erre­gen­den Boten­stoff in Gehirn und Rücken­mark. Zwar ist Valin nur in gerin­gen Men­gen — etwa zu fünf bis acht Pro­zent — dafür aber in fast jedem Pro­te­in vor­han­den. In der Mus­ku­la­tur ist der Valin-Anteil aber beson­ders hoch. Eine Unter­ver­sor­gung mit Valin kann zu Über­emp­find­lich­keit (Hyper­äs­the­sie) und Mus­kel­krämp­fen füh­ren. Vor allem Hül­sen­früch­te, Getrei­de, Geflü­gel und Rind­fleisch sind Lebens­mit­tel mit sehr hohem Valin-Gehalt, glei­ches gilt für Lachs, Eier und Wal­nüs­se.

Lys­in ist neben den nicht-essen­ti­el­len Ami­no­säu­ren Pro­lin und Gly­cin sowie Threo­nin (s. u.) der wich­tigs­te Bau­stein des Struk­tur­pro­te­ins Kol­la­gens, das einen gro­ßen Anteil der Matrix unse­res Bin­de­ge­we­bes dar­stellt. In die­sem Struk­tur­pro­te­in ist Lys­in modi­fi­ziert und an spe­zi­el­len Stel­len mit wei­te­ren OH-Res­ten aus­ge­stat­tet (hydro­xy­liert). Die­se wie­der­um sind über Zucker­mo­le­kü­le mit­ein­an­der ver­netzt, wodurch die für das Kol­la­gen cha­rak­te­ris­ti­schen sehr sta­bi­len Gly­ko­pro­te­ine ent­ste­hen. Ein Lys­in­man­gel kann folg­lich zur Schwä­chung des Bin­de­ge­we­bes füh­ren.

Aber nicht nur im Kol­la­gen wird Lys­in nach dem Ein­bau mit zusätz­li­chen funk­tio­nel­len Grup­pen aus­ge­stat­tet. Inner­halb der Pro­te­ine, um die sich die Erb­sub­stanz wickelt, lie­gen spe­zi­fi­sche Lys­i­ne methy­liert vor. Die­se zusätz­li­chen Methyl­res­te sind dafür ver­ant­wort­lich, dass in jedem Ent­wick­lungs­sta­di­um der Zel­le nur die in die­ser Zeit gewünsch­ten Gene abge­le­sen und die benö­tig­ten Pro­te­ine gebil­det wer­den.

Der Kör­per kann dar­über hin­aus aus Lys­in im Zusam­men­spiel mit ande­ren Stof­fen das vit­amin­ähn­li­che L‑Carnitin sel­ber her­stel­len. Die­ses wie­der­um hat eine Schlüs­sel­funk­ti­on bei dem Ener­gie­stoff­wech­sel und der Fett­ver­bren­nung.

Lys­in gelangt wie die nicht-essen­ti­el­le Ami­no­säu­re Argi­nin über den glei­chen Trans­por­ter vom Blut in die Zel­len. Es kann folg­lich als Ant­ago­nist die Auf­nah­me von Argi­nin in die Zel­len hem­men. Dadurch ist es dem Orga­nis­mus mög­lich, das frei im Plas­ma vor­lie­gen­de Argi­nin bei Bedarf sehr rasch in den Boten­stoff Stick­stoff­mon­oxid umzu­wan­deln.

Dar­über hin­aus för­dert Lys­in die Auf­nah­me von Cal­ci­um in Zäh­ne und Kno­chen. Eine lys­in­rei­che Ernäh­rung kann für Pati­en­ten mit Osteo­po­ro­se­ri­si­ko von Vor­teil sein. Bei der Behand­lung gegen Her­pes-Viren kann Lys­in die Hei­lung der Lip­pen­bläs­chen beschleu­ni­gen.

Fer­ner gilt Lys­in als wirk­sa­mes Mit­tel gegen Arte­ri­en­ver­kal­kung, was bereits in unter­schied­li­chen Stu­di­en nach­ge­wie­sen wur­de. Das Lipoprotein‑A trans­por­tiert was­ser­un­lös­li­che Stof­fe im Blut, kann aber bei zu hoher Kon­zen­tra­ti­on die Gefäß­wän­de ver­kle­ben und so zu Herz-Kreis­lauf­pro­ble­men füh­ren. Lys­in wirkt dem ent­ge­gen, indem es die Anhef­tung an die Arte­ri­en­wän­de ver­hin­dert und bereits bestehen­de Lipo­pro­te­in-Plaques ent­fernt.

Beson­ders lys­in­reich sind tie­ri­schen Lebens­mit­teln. Aber auch Soja­boh­nen und Lin­sen und Avo­ca­dos ent­hal­ten die­se Ami­no­säu­re in aus­rei­chen­den Men­gen. Eine Lys­in-Man­gel­er­näh­rung führt ver­stärkt zu Infek­tio­nen, kann aber auch Haar­aus­fall und Wachs­tums­stö­run­gen zur Fol­ge haben.

Methio­nin ist die schwe­fel­hal­ti­ge unter den essen­ti­el­len Ami­no­säu­ren. Die­se schützt die Leber vor über­mä­ßi­ger Fett­ein­la­ge­rung und ist am Auf­bau von Hor­mo­nen betei­ligt, die für die Gewichts­re­gu­la­ti­on not­wen­dig sind. Methio­nin wirkt fett­lö­send und unter­stützt den ana­bo­len bzw. kör­per­auf­bau­en­den Stoff­wech­sel und ist in allen tie­ri­schen Eiwei­ßen und Nüs­sen ent­hal­ten.

Methio­nin spielt dar­über hin­aus in vie­len Stoff­wech­sel­pro­zes­sen eine wich­ti­ge Rol­le. Dazu wird es durch eine Reak­ti­on mit dem ener­gie­rei­chen Ade­no­sin­tri­phos­phat (ATP) in S‑Adenosylmethionin (SAM) umge­wan­delt. Anschlie­ßend kön­nen durch die Abga­be eines Methyls­res­tes vie­le kör­per­ei­ge­ne Stof­fe syn­the­ti­siert wer­den: das Hor­mon Adre­na­lin, die vit­amin­ähn­li­che Sub­stanz L‑Carnitin und das für die Kon­trak­ti­on unse­rer Mus­keln nöti­ge Krea­tin. Zur Regu­lie­rung der Pro­te­in­bio­syn­the­se kann SAM bzw. Methio­nin ein­zel­ne Berei­che des Erb­guts bzw. DNA-Basen durch Methy­lie­rung mar­kie­ren und auf die­se Wei­se die Gen­ex­pres­si­on bzw. die Pro­duk­ti­on von bestimm­ten Pro­te­inen still­le­gen. Die­ser Mecha­nis­mus bewirkt eine dif­fe­ren­zier­te, dem Bedarf und der Funk­ti­on ange­pass­te Pro­te­in­bio­syn­the­se in unter­schied­li­chen Gewe­ben und Orga­nen. Die Methy­lie­rung kann enzy­ma­tisch auf­ge­ho­ben wer­den.

In Tumor­zel­len weicht das Methy­lie­rungs­mus­ter häu­fig sehr stark von dem der gesun­den Zel­len des glei­chen Typs ab. Eine feh­ler­haf­te Über­set­zungs­ra­te bestimm­ter Gene führt zu einer ver­än­der­ten Pro­te­in­bio­syn­the­se und damit zur Ent­ar­tung der Zel­le.

Auch die Pro­duk­ti­vi­tät von Enzy­men kann durch Methy­lie­rung beein­flusst wer­den. Ent­we­der wer­den die­se akti­viert oder gehemmt. Z. B. beein­träch­tigt die Methy­lie­rung das Hor­mon Hist­amin. Hist­amin wird natür­li­cher­wei­se vom Immun­sys­tem frei­ge­setzt, um Krank­heits­er­re­ger zu eli­mi­nie­ren. Jedoch bei all­er­gi­schen Reak­tio­nen wird es im Über­maß von den wei­ßen Blut­kör­per­chen aus­ge­schüt­tet. Daher kann Methio­nin bei Über­emp­find­lich­keits­re­ak­tio­nen hel­fen, die Hist­ami­n­ak­ti­vi­tät gering zu hal­ten.

Wei­ter­hin för­dert Methio­nin die Ent­gif­tung, indem es die Schwer­me­tall-Aus­schei­dung stei­gert. Um das Spu­ren­ele­ment Selen im Kör­per ver­wer­ten zu kön­nen, ist eben­falls frei­es Methio­nin nötig.

Methio­nin kommt beson­ders häu­fig in Fisch und grü­nem Gemü­se, wie Brok­ko­li, Spi­nat und Erb­sen, aber auch in Fleisch und Reis vor. Ein lang­an­hal­ten­der Man­gel an Methio­nin kann Angst­zu­stän­de und Depres­sio­nen her­bei­füh­ren.

Ein stress­be­ding­ter Man­gel an Phe­nyl­ala­nin lässt sich oft damit erklä­ren, dass die­se essen­ti­el­le Ami­no­säu­re Aus­gangs­stoff für vie­le Sub­stan­zen ist, die bei kör­per­li­cher und see­li­scher Belas­tung ver­mehrt gebil­det wer­den (u.a. Neu­ro­trans­mit­ter). Dazu wird in der Leber Phe­nyl­ala­nin in Tyro­sin umge­wan­delt. Tyro­sin wird unter ande­rem zur Bil­dung unter­schied­li­cher Hor­mo­ne benö­tigt (z.B. Schild­drü­sen­hor­mo­ne, Adre­na­lin), die für den Orga­nis­mus wich­ti­ge Funk­tio­nen in Bezug auf Wachs­tum, Leis­tungs­be­reit­schaft und Blut­druck haben.

Pati­en­ten, die an der Stoff­wech­sel­krank­heit Phe­nyl­ke­tonurie (PKU) lei­den, kön­nen kein Tyro­sin aus der Ami­no­säu­re Phe­nyl­ala­nin syn­the­ti­sie­ren, da ihnen hier­für nöti­ge Enzy­me feh­len. Die­se Stoff­wech­sel­er­kran­kung betrifft etwa einen von 8000 Säug­lin­gen. Erhal­ten die Kin­der kei­ne beson­de­re eiweiß­ar­me Diät, so rei­chern sich ver­schie­de­ne Abfall­pro­duk­te der Phe­nyl­ala­nin­syn­the­se im Kör­per an, die schwe­re Ent­wick­lungs­stö­run­gen ver­ur­sa­chen. Wird die PKU hin­ge­gen recht­zei­tig dia­gnos­ti­ziert, so ist, bei stren­ger Ein­hal­tung des Ernäh­rungs­plans, die geis­ti­ge Ent­wick­lung und Lebens­er­war­tung nicht beein­träch­tigt.

Phe­nyl­ala­nin ent­hält einen aro­ma­ti­schen Ring, wodurch sie äußerst ener­gie­reich ist. Phe­nyl­ala­nin ist Bau­stein sehr vie­ler Pro­te­ine, so dass es in fast allen eiweiß­hal­ti­gen Lebens­mit­teln zu fin­den ist. Beson­ders häu­fig kommt Phe­nyl­ala­nin in Gemü­se — allen vor­an Soja, Karot­ten und Toma­ten -, in Nüs­sen und Wei­zen­kei­men vor. Aber auch Milch­pro­duk­te, Fleisch und Fisch sind reich an Phe­nyl­ala­nin. Ein Phe­nyl­ala­nin-Man­gel, der durch Fehl­ernäh­rung oder lang­an­hal­ten­den Stress aus­ge­löst wird, kann zu einer erhöh­ten Infekt­an­fäl­lig­keit füh­ren.

Für einen opti­ma­len Threo­nin-Stoff­wech­sel müs­sen Magne­si­um, Vit­amin B3 und Vit­amin B6 eben­falls in aus­rei­chen­den Men­gen im Kör­per vor­han­den sein. Die­se essen­ti­el­le Ami­no­säu­re ist, wie bereits oben erwähnt, u. a. ein pro­mi­nen­ter Bau­stein des Kol­la­gens. Auch die Gly­ko­pro­te­in­grup­pe der Muzi­ne ist reich an Threo­nin. Die­se Bio­po­ly­me­re sind Bestand­tei­le des Schleims aller Schleim­häu­te und schüt­zen bei­spiels­wei­se vor star­ken Säu­ren — etwa im Magen die Magen­schleim­haut — und vor ande­ren che­mi­schen Sub­stan­zen.

Fer­ner ist Threo­nin ein wich­ti­ger Bau­stein von Anti­kör­pern. In die­sen, für die Immun­ab­wehr akti­ven Pro­te­ine, ist es meist mit einem zusätz­lich ange­häng­ten Zucker­rest ver­knüpft, das für die kor­rek­te Funk­ti­on der Anti­kör­per bedeu­tend ist.

Die Ami­no­säu­re Threo­nin ist sowohl in Fleisch- und Fisch­pro­duk­ten als auch in Erb­sen, Soja­boh­nen und Nüs­sen in recht gro­ßen Men­gen vor­han­den. Neh­men Men­schen über lan­ge Zeit zu wenig Threo­nin auf, so kann das zu Müdig­keit und Abge­schla­gen­heit füh­ren. In schwe­ren Fäl­len kann ein Threo­nin­man­gel wäh­rend der Kind­heit aber auch zu einem ver­zö­ger­ten Kno­chen­wachs­tum füh­ren.

Tryp­top­han ist der bio­che­mi­sche Grund­stoff des Gewe­be­hor­mons und Boten­stoffs Sero­to­nin. Als Gewebs­hor­mon regu­liert es u. a. vie­le Funk­tio­nen des Herz-Kreis­lauf-Sys­tems, vor allem den Blut­druck. Sero­to­nin kann aber in unter­schied­li­chen Gewe­ben abwei­chen­de Wir­kun­gen auf die Blut­ge­fä­ße haben. Dies hängt mit den dort vor­kom­men­den Rezep­to­ren zusam­men, an die das Hor­mon sich bin­det, um dadurch bestimm­te Signal­pro­zes­se aus­zu­lö­sen. In Nie­re und Lun­ge för­dert Sero­to­nin auf die­se Wei­se die Ver­en­gung der Blut­ge­fä­ße, wäh­rend es die­se in der Mus­ku­la­tur wei­tet. Tryp­top­han beschleu­nigt die Wund­hei­lung und die Blut­ge­rin­nung, eben­so hat das Hor­mon eine posi­ti­ve Wir­kung auf die Darm­be­we­gung.

Über­dies hat Sero­to­nin als Boten­stoff im Gehirn bzw. als Neu­ro­trans­mit­ter viel­fäl­ti­ge Auf­ga­ben. Da es stim­mungs­auf­hel­lend wirkt und Emo­tio­nen posi­tiv beein­flusst, wird es auch als Glücks­hor­mon bezeich­net. Ein Sero­to­nin­man­gel kann zu Depres­sio­nen, Aggres­si­vi­tät oder Angst­zu­stän­den füh­ren.

Da Mela­to­nin aus Sero­to­nin gebil­det wird, ist Tryp­top­han eben­falls Aus­gangs­stoff für die­ses zen­tra­le Hor­mon. Die Pro­duk­ti­on von Mela­to­nin wird durch Tages­licht gehemmt, so dass es nachts in etwa zehn­mal höhe­ren Kon­zen­tra­tio­nen gebil­det wird. Dem­entspre­chend ist sei­ne wich­tigs­te Auf­ga­be, unse­ren Schlaf-Wach-Rhyth­mus zu regu­lie­ren.

Tryp­top­han ist auch die Vor­stu­fe (Pro­vit­amin) von Vit­amin B3, der Nico­tin­säu­re, wel­che sowohl am Eiweiß- und Koh­len­hy­drat- als auch am Fett­stoff­wech­sel betei­ligt ist. Auch bei der Neu­bil­dung von Haa­ren und Mus­keln spielt Vit­amin B3 eine wich­ti­ge Rol­le. Als NAD (Nico­tin­säu­re­amid-Ade­nin-Dinu­kleo­tid) ist es ein wich­ti­ges Coen­zym, das im Stoff­wech­sel an vie­len Redox-Reak­tio­nen betei­ligt ist.

Lebens­mit­tel mit hohem Tryp­top­han­ge­halt sind Fleisch, Milch­pro­duk­te, Eier und Fisch, aber auch Nüs­se, Hül­sen­früch­ten, Samen, Hafer­flo­cken, unge­schäl­ter Reis, dunk­le Scho­ko­la­de und Bana­nen sowie Spi­nat. Neben Reiz­bar­keit, Stim­mungs­schwan­kun­gen und Schlaf­stö­run­gen ist ein über­stei­ger­tes Hun­ger­ge­fühl eben­falls ein Sym­ptom für einen aku­ten Tryp­top­han-Man­gel.